"Hybrid Protein Model (HPM)" : une nouvelle approche pour caractériser les relations séquence-structure dans les protéines
Résumé
Le passage de la séquence protéique codante à la structure tridimensionnelle est une des difficultés majeures de la biologie structurale. La recherche d'un alphabet structural permettant de coder la structure locale du squelette protéique a été précédemment réalisée au moyen d'un classifieur non supervisé (de Brevern et al., 2000). L'alphabet obtenu en 16 Blocs Protéiques (BPs) assure une bonne approximation des structures protéiques. La prédiction locale de ces BPs montre que l'information de la séquence induit fortement le type de repliement local, mais reste imparfaite (taux de prédiction correcte = 40,7%). La méthode " Hybrid Protein Model " présentée dans cette étude vise à apprendre à la fois la séquence et la structure des protéines, et donc permet d'étudier la répartition de l'information structure + séquence. L'analyse de la répartition le long de la protéine hybride en relation avec la nature du bloc structural a permis d'affiner le rôle de certains acides aminés dans les structures secondaires et des régions flanquantes. L'étude aboutit à un concept de " modèle flou " entre la séquence et la structure.
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